[생명과학experiment(실험)]온도, pH가 효소reaction response에 미치는 influence
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작성일 20-05-11 12:43
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1.2.2. α-나사구조
polypeptide 사슬을 구성하는 아미노산의 C〓O기가 인접하고 있는 다른 아미노산의 NH기 사이의 수소결합에 의하여 서로 끌어 당겨서 생성된 나사 모양의 구조를 α-나사(Helix) 구조라고 한다.
1.2. 2차 구조
단백질 분자의 기본적 입체 구조는 그 분자내에서 펩티드 결합을 통하여 연결된 아미노산들 사이에 제2차적 결합인 수소결합에 의해 결정된다된다. 2차 구조는 주사슬의 펩티드 결합부의 -C〓O의 O와 다른 peptide 결합의 -NH의 H와 사이의 수소결합에 의하여 단백질의 공간적인 배치를 안정화시킨다.
1.2.1 β 구조
단백질의 β구조는 2개 이상의 polypeptide 사슬이 서로 평행 또는 역평행으로 주사슬 사이에 성립되는 수많은 수소결합에 의하여 성립되는 지그재그 구조를 말한다.
1.2.3. Ramdom 나사구조
단백질이 전부 α-나사 구조와 …(省略)
순서
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실험결과/기타
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설명
다. 1차원 사슬 위의 아미노산 배열은 단백질의 종류에 따라 정해져 있어서 그 순서 및 시스테인의 S-S결합의 위치를 포함시킨 화학구조를 단백질의 1차 구조라고 한다. 따라서 수소 결합 형태에 따라 단백질의 polypeptide 사슬은 β 구조, 나사구조 및 random 구조를 형성하는데 이를 단백질의 2차 구조라 한다.
1. 단백질의 구조
1.1. 1차 구조
1차 구조는 단백질을 구성하는 아미노산의 팹티드결합으로 C-C-N의 반복구조를 하고 있는 1차 서열을 말한다.
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온도, pH가 효소reaction(반응)에 미치는 influence(영향)
Ⅰ. Introduction
실험 목적
: 전분 분해효소인 아밀라이제의 효소 촉매활성에 및는 요인들 중 reaction(반응) 중의 온도와 pH가 효소활성에 미치는 效果(효과)를 관찰한다. polypeptide 사슬의 역평행 β구조는 peptide 사슬 사이의 수소 결합의 형성이 매우 쉽기 때문에 그만큼 peptide 사슬 사이의 결합력이 강하다. α-나사구조에서 1 pitch의 간격은 각각 아미노산 3.6개, 5.4Å이며, 이때 가장 안정한 구조를 형성한다.
